Иммуноглобулины (Ig), глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. Иммуноглобулины образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все Иммуноглобулины являются антителами к каким-либо антигенам. Известно 5 классов Иммуноглобулины человека: G, М, A, D, Е (см. табл.). Наиболее полно изучены Иммуноглобулины класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000—70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула Иммуноглобулины распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению Иммуноглобулины через биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам Иммуноглобулины оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу — NH₂) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей Иммуноглобулины относят к определённым классам.

Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая — из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент.

 

  Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека

Класс иммуноглобулина	Молекулярная масса	Содержание углеводов, %	Содержание в сыворотке, мг  %
lgG	140 000	2	800-1680
lgM	900 000	10	50-190
lgA	170 000 и выше	7	140-420
lgD	180 000	12	3-40
lgE	196 000	10	0,01-0,14

 

  Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние Иммуноглобулины; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.

  Иммуноглобулины синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных Иммуноглобулины, которые, в отличие от Иммуноглобулины здорового организма, однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.

 

  Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

  Р. С. Незлин.