Амилазы, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа Амилазы: a-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом декстрины. b-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов. Глюкоамилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях и др., катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии разных Амилазы Осахаривание крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя (ферментативное действие Амилазы) впервые описал русский академик К. С. Кирхгоф (1814). Неочищенный комплекс Амилазы, выделенный из солодовой вытяжки французскими учёными Амилазы Пайеном и Ж. Персо (1833), — диастаз был первым ферментным препаратом. Некоторые Амилазы уже получены в кристаллическом виде. Амилазы специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: Амилазы содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду Амилазы Для осахаривания крахмалистых заторов в спиртовой промышленности и в хлебопечении применяется a-амилаза, получаемая из плесневых грибов и бактерий; при производстве глюкозы из крахмала используются препараты глюкоамилазы.

  В. В. Юркевич.