Трипсин, фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсин ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего Трипсин (молекулярная масса около 24000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Трипсин Относится Трипсин к группе так называемых сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсин легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Трипсин неактивными продуктами (промышленный препарат Трипсин содержит до 50% неактивных примесей). Препараты Трипсин высокой чистоты получают хроматографическими методами.

Кристаллы трипсина из сока поджелудочной железы быка.

  Трипсин способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов. Трипсин отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами — лизином и аргинином, что позволило широко применять Трипсин при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Трипсин подавляется фосфорорганическими  соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов Трипсин, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca²⁺, Mg²⁺, Ba²⁺, Sr²⁺, Mn²⁺ повышают гидролитическую активность Трипсин Ферменты, аналогичные Трипсин млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также так называемые анионные Трипсин, напоминающие Трипсин по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде.

  Трипсин обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.

 

  Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.

  В. В. Мосолов.