Цитохромы, сложные железосодержащие белки, простетическая (небелковая) группа которых представлена гемом (гемопротеиды). Впервые описаны в 1886 Мак-Манном (Шотландия) под название гистогематины, однако роль их в живых клетках оставалась невыясненной до 1925, когда Цитохромы были вновь открыты Д. Кейлином. Цитохромы широко распространены в растительных и животных клетках и микроорганизмах (дрожжах и некоторых факультативных анаэробах) и связаны с мембранами митохондрий, эндоплазматического ретикулума, хлоропластов и хроматофоров. Они играют важную роль во многих процессах, протекающих в живых организмах, — клеточном дыхании, фотосинтезе, микросомальном окислении. Все Цитохромы способны отдавать и принимать электрон путём обратимого изменения валентности атомов железа, входящих в состав гема. Объединённые в короткие или длинные цепи (в зависимости от величины потенциала конечного акцептора электронов) Цитохромы переносят электроны от дегидрогеназ к конечным акцепторам. Передача электронов от Цитохромы к Цитохромы позволяет клетке использовать энергию химических соединений или солнечного света в энергетических или пластических целях. Так, в составе цепи дыхательных ферментов митохондрий Цитохромы при участии цитохромоксидазы осуществляют конечные этапы окисления субстратов кислородом. Освобождающаяся при этом энергия утилизируется для образования аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) или в виде мембранного потенциала; Цитохромы эндоплазматического ретикулума составляют короткие нефосфорилирующие цепи, являющиеся частью системы, осуществляющей обмен и обезвреживание ароматических соединений (см. Окисление биологическое, Окислительное фосфорилирование).

По спектральным характеристикам, химическому строению боковых цепей гема и природе связи гема с белковой молекулой Цитохромы подразделяют на 4 типа: а, b, с, d, каждый из которых, в свою очередь, содержит несколько видов Цитохромы Те Цитохромы, индивидуальность которых установлена, обозначают курсивной строчной буквой лат. алфавита, указывающей на принадлежность к определённой группе, и подстрочным числовым индексом (например, цитохром c₁). В восстановленном состоянии Цитохромы дают чёткий спектр с тремя выраженными полосами поглощения, характерными для каждого типа Цитохромы и позволяющими обнаружить Цитохромы спектрофотометрическими методами. Известно около 30 Цитохромы, но только часть из них получена в виде индивидуальных белков. Получение высокоочищенных Цитохромы затруднено тем, что они прочно связаны с мембранами и отделяются только при обработке поверхностно-активными веществами или протеолитическими ферментами. Исключение составляют цитохромы b₃ и с, легко экстрагируемые солевыми растворами. Сравнение последовательности аминокислот в белковой части молекул цитохрома с, полученного из различных организмов, показало, что последовательность 35 и 11 аминокислотных остатков в разных участках цепи остаётся неизменной. Количество замен в др. участках белковой цепи этого Цитохромы, полученного из организмов различных видов, находится в прямой зависимости от филогенетических различий между этими видами (молекулы цитохромов с лошади и дрожжей различаются по 48 аминокислотным остаткам, утки и курицы — только по двум; у свиньи, коровы и овцы они идентичны).

 

  Лит.: Арчаков А. И., Микросомальное окисление, М., 1975; Ленинджер А., Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки, пер. с англ., М., 1976.

  В. В. Зуевский.